Pengaruh Variasi Suhu dan Lama Waktu Penyimpanan terhadap Karakteristik Fisikokimia Kolagen Kulit Ikan Gabus (Channa striata Bloch)

Rahmi Nofita; Rini Agustin; Mutiara Izmu Fajrin

doi:10.25077/jsfk.10.1.89-99.2023

Pengaruh Variasi Suhu dan Lama Waktu Penyimpanan terhadap Karakteristik Fisikokimia Kolagen Kulit Ikan Gabus (Channa striata Bloch)

Rahmi Nofita, Rini Agustin, Mutiara Izmu Fajrin

10.25077/jsfk.10.1.89-99.2023

Abstrak

Kebutuhan kolagen sebagai bahan baku untuk industri farmasi dan kosmetika pada saat ini sangat tinggi. Hambatan dalam proses produksi kolagen, proses pembuatan sediaan yang mengandung kolagen, dan pada waktu penyimpanan bahan baku serta sediaan yang mengandung kolagen adalah stabilitas kolagen. Kolagen sangat rentan terhadap pengaruh perubahan suhu, diatas suhu ±40°C kolagen akan berubah menjadi gelatin, dimana struktur triple helix kolagen rusak menjadi rantai lurus, sehingga menyebabkan penurunan kualitas, perubahan susunan gugus fungsi, intensitas serapan, viskositas, perubahan suhu transisi kaca, bahkan perubahan suhu denaturasi. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh variasi suhu dan lama penyimpanan terhadap karakteristik fisikokimia kolagen kulit ikan gabus. Kolagen disimpan dan diamati sebagai serbuk dan dispersi pada kelembaban relatif 80% pada suhu 5, 26 dan 40°C selama 60 hari penyimpanan. Untuk serbuk kolagen, terdapat penurunan suhu transisi gelas dengan suhu terendah setelah penyimpanan adalah 55,05°C. Karakterisasi gugus fungsi serbuk kolagen menunjukkan perubahan hipsokromik pada bilangan gelombang gugus amida A seiring dengan peningkatan suhu penyimpanan. Pada dispersi kolagen, intensitas serapan UV tampak hiperkromik pada panjang gelombang ± 230 nm. Viskositas dispersi kolagen juga menurun seiring dengan peningkatan suhu dan waktu penyimpanan, serta terdapat penurunan suhu denaturasi dispersi kolagen menjadi 28,3°C. Selama penyimpanan, semakin tinggi suhu maka kualitas fisikokimia kolagen semakin rendah. Dari sini dapat disimpulkan bahwa serbuk kolagen disimpan secara optimal pada suhu 5, 26 dan 40°C, sedangkan dispersi kolagen pada suhu 5 dan 26°C.

Kata Kunci

kolagen, fisikokimia, penyimpanan, suhu, kelembaban

Teks Lengkap:

PDF

Referensi

. Sionkowska A. Current research on the blends of natural and synthetic polymers as new biomaterials: Review. Prog Polym Sci. 2011;36(9):1254–76. https://doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2011.05.003

. Mariod AA, Adam HF. Review: Gelatin, source, extraction and industrial applications. Acta Sci Pol Technol Aliment. 2013;12(2):135–47.

. Chen J, Li L, Yi R, Gao R, He J. Release kinetics of Tilapia scale collagen I peptides during tryptic hydrolysis. Food Hydrocoll. 2018;77:931–6. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2017.11.040

. Zhang X, Xu S, Shen L, Li G. Factors affecting thermal stability of collagen from the aspects of extraction, processing and modification. J Leather Sci Eng. 2020;2(1). https://doi.org/10.1186/s42825-020-00033-0

. Chen J, Li M, Yi R, Bai K, Wang G, Tan R, et al. Electrodialysis Extraction of Pufferfish Skin (Takifugu flavidus): A promising source of collagen. Mar Drugs. 2019;17(1):1–15. https://doi.org/10.3390/md17010025

. Chen J, Li J, Li Z, Yi R, Shi S, Wu K, et al. Physicochemical and functional properties of type i collagens in red stingray (Dasyatis akajei) Skin. Mar Drugs. 2019;17(10). https://doi.org/10.3390/md17100558

. Herwig J. Hilderson; Gregory B. Ralston. Subcellular Biochemistry: Physicochemical Methods in the Study of Biomembranes. Vol. 23. Springer Science+Business Media New York; 1994. 1–23 p.

. Shevkani K, Singh N, Kaur A, Rana JC. Structural and functional characterization of kidney bean and field pea protein isolates: A comparative study. Food Hydrocoll. 2015;43:679–89. https://doi.org/10. 1016/j.foodhyd.2014.07.024

. PRL D. Kelautan dan Perikanan dalam Angka. [Online] Available at https://kkp.go.id [Accessed Desember 2021]. 2019;(Pusat Data, Statistik, dan Informasi Sekretariat Jenderal, Kementerian Perikanan dan Kelautan).

. Rismana, dkk. Farmasi Fisik:Dasar Dasar Farmasi Fisik dalam Ilmu Farmasetika. UI Press. 2015;17(1):27–37.

. Iswariya S, Velswamy P, Uma TS. Isolation and Characterization of Biocompatible Collagen from the Skin of Puffer Fish (Lagocephalus inermis). J Polym Environ. 2018;26(5):2086–95. https://doi.org/10.1007/ s10924-017-1107-1

. Muyonga JH, Cole CGB, Duodu KG. Characterisation of acid soluble collagen from skins of young and adult Nile perch (Lates niloticus). Food Chem. 2004;85(1):81–9. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.06.006

. Ahmad M, Benjakul S. Extraction and characterisation of pepsin-solubilised collagen from the skin of unicorn leatherjacket (Aluterus monocerous). Food Chem. 2010;120(3):817–24. https://doi.org/10.1016/ j.foodchem.2009.11.019

. Ramli AR, Annisa AR, Bahmid NA, Mustafa MD. Isolation of papain-soluble collagen from the skin of snake-head fish (Channa striata). Canrea J Food Technol Nutr Culin J. 2020;3(2):87–93. https://doi.org/10.20956/ canrea.v3i2.367

. Moreno HM, Montero MP, Gómez-Guillén MC, Fernández-Martín F, Mørkøre T, Borderías J. Collagen characteristics of farmed Atlantic salmon with firm and soft fillet texture. Food Chem. 2012;134(2):678–85. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.02.160

. Samouillan V, Delaunay F, Dandurand J, Merbahi N, Gardou J-P, Yousfi M, et al. The Use of Thermal Techniques for the Characterization and Selection of Natural Biomaterials. J Funct Biomater. 2011;2(3):230–48. https://doi.org/10.3390/jfb2030230

. Lee SW. Assessment of the Influence of Acetic Acid Residue and Characterization. 2018;(December). https://doi.org/10.3390/ma11122518

. Gonzalez LG, Wess TJ. The effects of hydration on the collagen and gelatine phases within parchment artefacts. Herit Sci. 2013;1(1):1–8. https://doi.org/10.1186/2050-7445-1-14

. Dachriyanus. Analisis Struktur Senyawa Organik Secara Spektroskopi. PAdang: Lembaga Pengembangan Teknologi Informasi dan Komunikasi (LPTIK) Universitas Andalas; 2004. 1–27 p.

. Safithri M, Tarman K, Suptijah P, Novita Sagita S. Karakteristik Kolagen Larut Asam Teripang Gama (Stichopus variegatus). Jurnal Pengolahan Has Perikanan Indonesia. 2020;23(1):166–77. https://doi.org/10.17844/ jphpi.v23i1.31063

. Graciela Ruderman ERC, Ines G. Mogilner and EJT. Hydrogen Bonding of Carboxylic Acids in Aqueous Solutions—UV Spectroscopy, Viscosity, and Molecular Simulation of Acetic Acid. J Solution Chem. 1998; 27(10):935–48. https://doi.org/10.1023/A

. Putra ABN, Sahubawa L, Ekantari N. Ekstraksi dan Karakterisasi Kolagen dari Kulit Ikan Nila Hitam (Oreochromis niloticus). J Pascapanen dan Bioteknol Kelaut dan Perikan. 2013;8(2):171. https://doi.org/10.15578/ jpbkp.v8i2.61

. Setiabudi ARHAM. Karakterisasi Material: Prinsip dan Aplikasinya dalam Penelitian Kimia. Vol. 1, UPI Press. 2012. 37–39 p.

. Wulandari W, Suptijah P. Effectiveness of Alkaline Pretreatment and Acetic Acid Hydrolysis on the Characteristics of Collagen from Fish Skin of Snakehead. J Pengolah Has Perikan Indones. 2015;18(3). https://doi.org/ 10.17844/jphpi.v18i3.11309

. BSN. Kolagen Kasar dari Sisik Ikan – Syarat Mutu dan Pengolahan. 2014.

DOI: https://doi.org/10.25077/jsfk.10.1.89-99.2023